Mechanizm przeciwzakrzepowej ankody: Bezpośredni efekt proteolityczny na fibrynę

Fibrynę wytworzoną w odpowiedzi na ankod, reptilazę lub trombinę zredukowano o p-merkaptoetanol i zbadano za pomocą elektroforezy na żelu poliakryloamidowym z dodecylosiarczanem sodu. Stwierdzono, że antrod stopniowo i całkowicie trawi p-łańcuchy monomerów fibryny w miejscach innych niż plazmina; nie obserwowano jednak dalszego trawienia monomerów fibryny ani za pomocą reptilazy, ani trombiny. Wysoko oczyszczony ankod nie aktywował czynnika stabilizującego fibrynę (FSF); jednakże preparat reptilazy stosowany w tych eksperymentach, taki jak trombina, aktywował FSF i w ten sposób promował tworzenie wiązań krzyżowych. Fibrynę, utworzoną przez krzepnięcie oczyszczonego ludzkiego fibrynogenu za pomocą ankody, reptilazy lub trombiny przez dłuższy okres czasu w obecności plazminogenu, inkubowano z urokinazą i obserwowano do całkowitej lizy. Fibryna wytworzona przez ancrod była uderzająco bardziej podatna na trawienie plazminy niż fibryna tworzona przez reptilazę lub trombinę. Czas lizy dla fibryny tworzonej przez 2 godziny przez ankod, reptilazę lub trombinę wynosił odpowiednio 18, 89 i 120 min. Udowodniono również, że ani ancrod, ani reptilaza nie aktywowały ludzkiego plazminogenu. Wyniki te wskazują, że fibryna utworzona przez ankrodę nie jest usieciowana i ma znaczne degradowane P-łańcuchy: zgodnie z oczekiwaniem, wytworzona anrodnie fibryna jest znacznie podatna na trawienie przez plazminę.
[podobne: zespół fallota, zespół aspergera test, zatorowość płucna objawy ]